AVβ6靶点细胞筛选模型

整合素是充当细胞表面受体并在细胞与其周围环境之间执行双向信号传导的蛋白质，从而介导细胞粘附，从而通过粘附和牵引来支持细胞运动。这些蛋白质在控制重要细胞过程（如细胞存活、迁移、增殖、分化、转移和肿瘤侵袭）的各种生物信号通路的调节中很重要。整合素由α和β亚型组成，它们形成跨膜异二聚体。亚基αv可以与β1、β3、β5、β6或β8亚基中的任何一个结合，但β6具有高度特异性，并且仅与αv亚基结合。整合素αvβ6是由αv和β6亚基组成的异二聚体跨膜受体，属于整合素家族成员，其胞外域通过识别含RGD（精氨酸-甘氨酸-天冬氨酸）序列的配体介导细胞与细胞外基质的相互作用，主要在上皮细胞中低表达，但在组织损伤、纤维化、炎症及恶性肿瘤中显著上调，成为疾病治疗的潜在靶点。

整合素αvβ6特异的配体主要配体包括细胞外基质蛋白如纤维连接蛋白（Fibronectin）、层粘连蛋白（Laminin）以及潜活形式的TGF-β。潜伏期相关肽（LAP）是转化生长因子β（TGF-β）前体肽的氨基末端结构域，形成潜在的 TGF-β 复合物，并充当整合素 αvβ6 的配体。当整合素 αvβ6 通过LAP与细胞外位点的潜在TGF-β复合物结合时，同时与细胞内细胞骨架结合时，活性TGF-β从潜在复合物中释放出来，驱动纤维化和免疫抑制微环境形成；此外，αvβ6还可作为口蹄疫病毒（FMDV）等病原体的入侵受体。

Figure 1：整合素αvβ6的作用机制